南宫28标签蛋白的纯化通常面临一些挑战，特别是关于His标签的使用。His标签是一种专门为重组蛋白的纯化设计的标签，通常由6至10个组氨酸残基组成。由于其相对较小的分子量，对目标蛋白的性质影响较小，因此是当前最为广泛应用的标签之一。在其纯化过程中，标签蛋白与金属离子之间的结合强度至关重要，这一过程受多种因素的影响，包括Ni的配位情况、标签的长度、位置（无论是C端还是N端）、标签的暴露程度及缓冲液的pH值等。在实际的纯化过程中，常常会遇到部分标签蛋白结合柱子较弱，大量流失的情况，这最终会导致目标蛋白的纯度降低、回收率降低，甚至可能导致目标蛋白完全无法结合。

为了解决这一问题，南宫28推出了一种新型的镍亲和纯化介质——VDXNTANiultra，特别适用于在传统Ni亲和介质效果不佳的情况下进行His标签蛋白的纯化。

在应用案例中，我们对材料与方法进行了梳理。实验中使用传统的Ni-NTA与VDXNTANiultra在相同的条件下对同一标签蛋白进行纯化。实验结果显示，在相同的上样条件下，传统的Ni-NTA在结合与洗杂过程中均存在大量目标蛋白的损失，显著降低了目标蛋白的回收率。而VDXNTANiultra对于目标蛋白的结合力更强，结合和洗杂过程中的蛋白损失显著降低，因此回收率大幅度高于传统的Ni-NTA。

在实验的层析条件部分，我们使用了不同的层析柱：VDXNTANiultra和传统的Ni-NTA，5mL柱高10cm，样品为大肠杆菌裂解液。平衡液为50mM PB，300mM NaCl，pH 8.0；洗脱液为50mM PB，300mM NaCl，500mM咪唑，pH 8.0；流速设定为1mL/min。通过这次实验，我们进一步验证了南宫28在His标签蛋白纯化方面的优越性。